단백질의 분류와 구조

단백질의 분류와 구조에 대해 정리해보고 생명 유지에 필수적인 영양소인 단백질에 대해 자세하게 알아보고자 합니다. 단백질은 효소, 호르몬, 항체 등의 주요 생체 기능을 수행하고 근육 등의 체조직을 구성합니다. 또 살아 있는 세포에 수분 다음으로 풍부하게 존재하므로 식이를 통해 체내에서 필요한 단백질을 규칙적으로 공급해주는 일은 건강 유지에 필수적입니다. 분자량이 수천에서 수백 만에 이르는 거대분자인 단백질을 분류하는 방법과 구성 단위, 구조에 대해 알아보고 단백질 구조의 변화에 대해 정리하고자 합니다.

 

단백질의 분류

생체 내에 수천 가지의 다른 형태로 존재하는 단백질을 그 구성성분으로 분류하면 크게 단순단백질과 복합 단백질로 나눌 수 있습니다. 단순단백질은 아미노산 외에 다른 화학성분을 함유하지 않는 단백질입니다. 복합단백질은 아미노산 외에 몇 가지 화학성분을 함유하는 단백질로서 비아미노산부분을 보결기라 하는데 보결기는 단백질의 생물학적 기능에 중요한 역할을 하며 보결기의 화학적 성질에 따라 복합단백질을 분류합니다. 복합단백질을 분류하면 보결기부분이 지방질(지질)이면 지단백질으로 카일로미크론, VLDL, LDL, HDL 등이 있습니다. 보결기에 탄수화물(당)이면 당당백질로 소장 점액 중의 뮤신, 점액 단백질, 혈중 면역글로불린 G가 있습니다. 보결기에 인산기가 있는 인단백질은 우유의 카제인, 난황의 vitellin이 있습니다. 보결기에 헴이 있는 헴단백질은 혈중 헤모글로빈입니다. 보결기에 플라빈 뉴클레오티드가 있는 플라빈 단백질은 숙신산 탈수소효소가 있습니다. 철, 아연, 칼슘, 구리 등의 금속이 보결기에 있는 금속단백질은 철저장단백질, 알코올 탈수소효소, 칼모둘린, 플래스토시아닌 등이 있습니다.

 

단백질의 구성 단위

단백질의 구성 단위인 아미노산들은 강한 공유결합인 페트드 결합으로 연결되어 있으며 최소한 100여 개의 아미노산으로 구성되어 있습니다. 아미노산은 탄소, 수소, 산소, 질소로 구성되어 있으며 일부 아미노산은 황을 함유하고 있습니다. 천연에 총 20개의 L-아미노산들이 특유한 배열로 식이 및 조직단백질을 구성합니다. 단백질에서 볼 수 있는 20 종류의 아미노산은 모두 1개의 카르복실기와 1개의 아미노산기를 가지고 있습니다. 아미노산의 특유한 화학적 특성을 나타내는 잔기인 R부분이 아미노산의 형태와 아름을 결정합니다. R이 수소이면 글리신이 되고 R이 메틸기이면 알라닌이 됩니다. 화학적으로 유사한 R부분을 지니는 아미노산들을 중성, 산성, 염기성, 방향족, 곁가지 아미노산 등으로 분류할 수 있습니다. 단백질을 구성하는 아미노산은 체내에서 합성할 수 없는 9개의 필수 아미노산과 합성이 가능한 11개의 불필수 아미노산으로 나누어지며 필수 아미노산은 반드시 식이로서 공급되어야 합니다. 식이에서 충분히 필수 아미노산이 공급되지 않으면 체내에서 단백질 합성이 지연되므로 단백질의 분해가 합성을 능가하게 되어 건강이 나빠집니다. 

 

단백질의 구조

단백질은 20개의 아미노산으로 구성되므로 상당히 많은 수의 단백질이 식품 내에 존재합니다. 단백질의 구조는 1차, 2차, 3차, 4차 구조 등으로 나눌 수 있습니다.

1차 구조

1차구조는 단백질 내에서 펩티드 결합으로 이루어진 아미노산의 배열을 말합니다. 펩티드 결합이란 한 아미노산의 아미노기와 다른 아미노산의 카르복실기 사이에 물 한 분자가 빠져나가면서 형성된 결합으로 단백질의 1차구조를 이루는 주요한 결합을 말합니다. 

2차 구조

2차 구조는 이웃하는 아미노산 사이의 상호작용으로 이루어진 한가닥의 실과 같은 형태인 1차 구조물이 회전, 접힘, 꼬임 등의 과정을 거쳐 알파 헬릭스나 베타 시트 등을 형성하며 주로 수소 결합에 의해 안정화됩니다. 

3, 4차구조

3, 4차구조는 단백질의 기능을 수행하기 위한 3차원 입체구조입니다. 이 구조는 수소 결합, 반데르발스 힘, 이온 결합, 소수성 결합 등의 비공유결합 혹은 시스테인 잔기 사이의 이황화 결합에 의해 안정화됩니다. 아미노산 잔기의 특성에 따라 주로 친수성 잔기들이 단백질의 표면에 위치하며 소수성 잔기들이 안으로 숨어들어가 형성되는 3차원적 입체구조를 3차 구조라 합니다. 둘 이상의 폴리펩티드가 상호작용하여 4차 구조를 이루기도 합니다.

 

단백질 구조의 변화

단백질의 활성 형태인 3차원적 입체구조에서 급격히 저어주거나 가열, 산 알칼리용액으로 처리했을 때 1차 구조로 풀어지면서 활성을 잃게 되는 과정을 변성이라고 합니다. 변성된 단백질은 본래의 입체구조를 유지할 수 있는 조건으로 돌려주면 재생됩니다. 재생이란 변성된 단백질을 본래의 입체구조를 유지할 수 있는 조건으로 돌려주면 다시 3창둰적 입체구조로 접히면서 활성을 회복하는 과정을 말합니다. 단백질의 소화과정 중 위에서 분비되는 염산에 의해 식이 단백질이 변성되어 펩티드 결합을 가수분해시키기 위한 효소의 접근이 용이하게 됩니다.